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[討論] protein-protein interaction能提高活性

看板Biotech (生命科學)作者 (drip brew)時間5年前 (2019/10/17 01:28), 編輯推噓6(6推 0噓 32→)
留言38則, 7人參與, 5年前最新討論串1/1
有點怪， 在我的project中，研究兩個蛋白質的交互作用， 目前確定兩個蛋白質會直接binding 其中一個蛋白質是enzyme,可以測活性， 發現到兩個蛋白質混一起，跟單獨的時候 相同莫爾數下 兩組的活性是有差異的 control都有做好 所以目前data就是這樣， 但我想不到兩個protein在一起如何能增強活性的原因 不知道有沒有什麼例子或references可以提供參考 或是從蛋白質結構上能怎麼解釋？ 我的想法是，通常酵素活性增強是有cofacter像是金屬粒子等等的存在 想請問各位前輩的看法 希望能有相關的文獻 我有找到一些但我覺得解釋都不是很清楚 希望能從結構上面提供一些看法 謝謝 -- ※ 發信站: 批踢踢實業坊(ptt.cc), 來自: 58.114.148.203 (臺灣) ※ 文章網址: https://www.ptt.cc/bbs/Biotech/M.1571246931.A.BB1.html
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10/17 11:18, 5年前 , 1F
影響到stability之類的?
10/17 11:18, 1F
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10/17 11:37, 5年前 , 2F
的確會影響stability，但可以說因為stability提升而活
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10/17 11:37, 5年前 , 3F
性就上升嗎
10/17 11:37, 3F
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10/17 14:44, 5年前 , 4F
通常stability提高表示他可以持續作用的時間較長
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10/17 14:44, 5年前 , 5F
所以單一的蛋白已經降解了，他還持續在作用
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10/17 14:46, 5年前 , 6F
所以stability差異很大的話，那可能就是這個原因
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10/17 14:48, 5年前 , 7F
當然可以啊 酵素一定起碼有兩個構型 動作前動作後 中
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10/17 14:48, 5年前 , 8F
間通常還有一堆不穩定的狀態 最後會denature stabilit
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10/17 14:48, 5年前 , 9F
y如果控制的是幾個state之間的equilibrium bulk看起
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10/17 14:48, 5年前 , 10F
來就會是活性改變啊 一時想不起來不過phosphorylation
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10/17 14:48, 5年前 , 11F
可以找看看例子
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10/17 15:11, 5年前 , 12F
我有看到kinase活性因為protein partner加入後活性提高
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10/17 15:11, 5年前 , 13F
，但是比較化學的機制還沒找到，我再找找看，謝謝啦
10/17 15:11, 13F
推
10/17 20:52, 5年前 , 14F
酵素反應包含反應物 的進入 催化反應到產物的排出 都
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10/17 20:52, 5年前 , 15F
有相對應的穩定構型有些蛋白平時處於低反應態等到有pr
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10/17 20:52, 5年前 , 16F
otein partners 結合上去後 活性位會才轉變成適合的fo
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10/17 20:52, 5年前 , 17F
rm 來反應
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10/18 01:28, 5年前 , 18F
我有看到相關的protein partner文獻，但是對於這樣的分
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10/18 01:28, 5年前 , 19F
子機制(像是解出enzyme/partner complex結構的，好像沒
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10/18 01:28, 5年前 , 20F
找到文獻，請問您有看到相關的嗎？
10/18 01:28, 20F
推
10/18 02:42, 5年前 , 21F
Cellulose Synthase 或是些膜蛋白大多以subunit 形式
10/18 02:42, 21F
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10/18 02:42, 5年前 , 22F
透過PPI來控制反應不過你所謂的機制是要多細就不知道
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10/18 02:42, 5年前 , 23F
了
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10/18 08:34, 5年前 , 24F
Allosteric activationPRC2與H3K27me3
10/18 08:34, 24F
推
10/18 09:37, 5年前 , 25F
構型改變使得結合位更容易接上反應物導致速率改變
10/18 09:37, 25F
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10/18 09:39, 5年前 , 26F
這是常見的調控機轉吧
10/18 09:39, 26F
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10/18 10:04, 5年前 , 27F
induced fit model通常是在substrate binding時發生，
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10/18 10:04, 5年前 , 28F
但我說的是兩個protein binding後，其中一個enzyme活性
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10/18 10:04, 5年前 , 29F
提高，我也會往conformational chage想，但我找不到這
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10/18 10:04, 5年前 , 30F
樣的文獻
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推
10/18 15:50, 5年前 , 31F
你怎麼卻定你反應時到底是substrate 還是partner誰先
10/18 15:50, 31F
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10/18 15:50, 5年前 , 32F
結合呢？
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10/19 09:06, 5年前 , 33F
因為我是把兩個recombinant ptotein純化出來，先證明了
10/19 09:06, 33F
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10/19 09:06, 5年前 , 34F
他們真的會binding,然後分別測了enzyme alone及protein
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10/19 09:06, 5年前 , 35F
complex的活性，substrate是後加的
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推
10/22 16:45, 5年前 , 36F
先看是km or kcat 改變吧
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推
10/22 16:47, 5年前 , 37F
還有binding interface 與 catalytics site 的關聯
10/22 16:47, 37F
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10/22 16:48, 5年前 , 38F
光這biochemistry 就可發表了
10/22 16:48, 38F
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